"Ferment" so'zi lotincha ildizlarga ega. Tarjimada "xamirturush" degan ma'noni anglatadi. Ingliz tilida "ferment" tushunchasi yunoncha atamadan olingan bo'lib, xuddi shu narsani anglatadi. Fermentlar maxsus oqsillardir. Ular hujayralarda hosil bo'ladi va biokimyoviy jarayonlarning borishini tezlashtirish qobiliyatiga ega. Boshqacha qilib aytganda, ular biologik katalizatorlar vazifasini bajaradi. Keling, fermentlar ta'sirining o'ziga xos xususiyati nimadan iboratligini ko'rib chiqaylik. O'ziga xoslik turlari maqolada ham tavsiflanadi.
Umumiy xususiyatlar
Ba'zi fermentlarning katalitik faolligining namoyon bo'lishi bir qator oqsil bo'lmagan birikmalarning mavjudligi bilan bog'liq. Ular kofaktorlar deb ataladi. Ular 2 guruhga bo'linadi: metall ionlari va bir qator noorganik moddalar, shuningdek, kofermentlar (organik birikmalar).
Faoliyat mexanizmi
Kimyoviy tabiatiga ko'ra fermentlar oqsillar guruhiga kiradi. Biroq, ikkinchisidan farqli o'laroq, ko'rib chiqilayotgan elementlar faol saytni o'z ichiga oladi. Bu aminokislotalar qoldiqlarining funktsional guruhlarining noyob kompleksidir. Ular fermentning uchinchi yoki to'rtlamchi tuzilishi tufayli kosmosda qat'iy yo'n altirilgan. Faol holatdamarkaz izolyatsiya qilingan katalitik va substrat joylari. Ikkinchisi fermentlarning o'ziga xosligini belgilaydi. Substrat oqsil ta'sir qiladigan moddadir. Ilgari, ularning o'zaro ta'siri "qal'aning kaliti" tamoyili asosida amalga oshiriladi, deb hisoblar edi. Boshqacha qilib aytganda, faol sayt substratga aniq mos kelishi kerak. Hozirgi vaqtda boshqa gipoteza ustunlik qilmoqda. Dastlab aniq yozishmalar mavjud emas, deb ishoniladi, lekin u moddalarning o'zaro ta'siri jarayonida paydo bo'ladi. Ikkinchi - katalitik - sayt harakatning o'ziga xosligiga ta'sir qiladi. Boshqacha qilib aytganda, u tezlashtirilgan reaksiyaning tabiatini aniqlaydi.
Bino
Barcha fermentlar bir va ikki komponentli bo’linadi. Birinchisi oddiy oqsillarning tuzilishiga o'xshash tuzilishga ega. Ular faqat aminokislotalarni o'z ichiga oladi. Ikkinchi guruh - oqsillar - oqsil va oqsil bo'lmagan qismlarni o'z ichiga oladi. Oxirgisi koferment, birinchisi apoferment. Ikkinchisi fermentning substrat o'ziga xosligini aniqlaydi. Ya'ni, u faol markazda substrat saytining vazifasini bajaradi. Koenzim, shunga ko'ra, katalitik mintaqa vazifasini bajaradi. Bu harakatning o'ziga xosligi bilan bog'liq. Vitaminlar, metallar va boshqa past molekulyar birikmalar koenzim vazifasini bajarishi mumkin.
Kataliz
Har qanday kimyoviy reaksiyaning paydo boʻlishi oʻzaro taʼsir qiluvchi moddalar molekulalarining toʻqnashuvi bilan bogʻliq. Ularning tizimdagi harakati potentsial erkin energiya mavjudligi bilan belgilanadi. Kimyoviy reaktsiya uchun molekulalar o'tishni amalga oshirishi kerakholat. Boshqacha qilib aytganda, ular energiya to'sig'idan o'tish uchun etarli kuchga ega bo'lishi kerak. Bu barcha molekulalarni reaktiv qilish uchun minimal energiya miqdorini ifodalaydi. Barcha katalizatorlar, shu jumladan fermentlar, energiya to'sig'ini kamaytirishga qodir. Bu reaksiyaning tezlashishiga yordam beradi.
Fermentlarning o'ziga xosligi nima?
Bu qobiliyat faqat ma'lum bir reaksiyaning tezlashishida ifodalanadi. Fermentlar bir xil substratda harakat qilishi mumkin. Biroq, ularning har biri faqat ma'lum bir reaktsiyani tezlashtiradi. Fermentning reaktiv o'ziga xosligini piruvatdehidrogenaza kompleksi misolida kuzatish mumkin. U PVK ga ta'sir qiluvchi oqsillarni o'z ichiga oladi. Ulardan asosiylari: piruvatdehidrogenaza, piruvatdekarboksilaza, atsetiltransferaza. Reaksiyaning o'zi PVX oksidlovchi dekarboksillanishi deb ataladi. Uning mahsuloti faol sirka kislotasi.
Tasnifi
Fermentning oʻziga xosligining quyidagi turlari mavjud:
- Stereokimyoviy. U moddaning mumkin bo'lgan substrat stereoizomerlaridan biriga ta'sir qilish qobiliyatida ifodalanadi. Masalan, fumarat gidrotaza fumaratga ta'sir ko'rsatishga qodir. Biroq, u cis izomeri - malein kislotasiga ta'sir qilmaydi.
- Mutlaq. Ushbu turdagi fermentlarning o'ziga xosligi moddaning faqat ma'lum bir substratga ta'sir qilish qobiliyatida ifodalanadi. Masalan, saxaroza faqat saxaroza bilan, arginaza arginin bilan va hokazo reaksiyaga kirishadi.
- Qindosh. Bunda fermentlarning o'ziga xosligiholat moddaning bir xil turdagi bog'lanishga ega bo'lgan substratlar guruhiga ta'sir qilish qobiliyatida ifodalanadi. Masalan, alfa-amilaza glikogen va kraxmal bilan reaksiyaga kirishadi. Ular glikozid tipidagi bog'lanishga ega. Tripsin, pepsin, ximotripsin peptidlar guruhining ko'plab oqsillariga ta'sir qiladi.
Harorat
Fermentlar ma'lum sharoitlarda o'ziga xoslikka ega. Ularning ko'pchiligi uchun optimal harorat sifatida + 35 … + 45 daraja olinadi. Agar modda pastroq stavkalar bo'lsa, uning faolligi pasayadi. Bu holat qaytarilmaydigan inaktivatsiya deb ataladi. Harorat ko'tarilganda, uning qobiliyatlari tiklanadi. Shuni ta'kidlash kerakki, t ko'rsatilgan qiymatlardan yuqori bo'lgan sharoitlarga joylashtirilsa, inaktivatsiya ham sodir bo'ladi. Biroq, bu holda, u qaytarib bo'lmaydigan bo'ladi, chunki harorat tushganda u tiklanmaydi. Bu molekulaning denaturatsiyasiga bog'liq.
pH ta'siri
Molekulaning zaryadi kislotalikka bog'liq. Shunga ko'ra, pH faol joyning faolligiga va fermentning o'ziga xosligiga ta'sir qiladi. Har bir modda uchun optimal kislotalilik indeksi boshqacha. Biroq, ko'p hollarda u 4-7 ni tashkil qiladi. Misol uchun, tupurik alfa-amilaza uchun optimal kislotalilik 6,8 ni tashkil qiladi. Ayni paytda, bir qator istisnolar mavjud. Pepsinning optimal kislotaligi, masalan, 1,5-2,0, ximotripsin va tripsin 8-9.
Konsentratsiya
Ferment qancha koʻp boʻlsa, reaksiya tezligi shunchalik tez boʻladi. O'xshashsubstratning konsentratsiyasi bo'yicha ham xulosa chiqarish mumkin. Shu bilan birga, maqsadning to'yingan tarkibi har bir modda uchun nazariy jihatdan aniqlanadi. U bilan barcha faol markazlar mavjud substrat tomonidan ishg'ol qilinadi. Bunday holda, fermentning o'ziga xosligi, keyinchalik maqsadlar qo'shilishidan qat'i nazar, maksimal bo'ladi.
Tartibga soluvchi moddalar
Ularni ingibitor va faollashtiruvchilarga bo’lish mumkin. Ushbu toifalarning ikkalasi ham o'ziga xos bo'lmagan va o'ziga xos bo'linadi. Aktivatorlarning oxirgi turiga safro tuzlari (oshqozon osti bezidagi lipaza uchun), xlorid ionlari (alfa-amilaza uchun), xlorid kislotasi (pepsin uchun) kiradi. Nonspesifik aktivatorlar kinazlar va fosfatazalarga ta'sir qiluvchi magniy ionlari, o'ziga xos ingibitorlar esa profermentlarning terminal peptidlaridir. Ikkinchisi moddalarning faol bo'lmagan shakllaridir. Ular terminal peptidlarning parchalanishi bilan faollashadi. Ularning o'ziga xos turlari har bir alohida profermentga mos keladi. Masalan, faol bo'lmagan shaklda tripsin tripsinogen shaklida ishlab chiqariladi. Uning faol markazi o'ziga xos inhibitor bo'lgan terminal geksapeptid bilan yopiladi. Faollashtirish jarayonida u bo'linadi. Natijada tripsinning faol joyi ochiladi. Nonspesifik inhibitorlar og'ir metallarning tuzlaridir. Masalan, mis sulfat. Ular birikmalarning denaturatsiyasini qo'zg'atadi.
Inhibisyon
Raqobatbardosh boʻlishi mumkin. Bu hodisa inhibitor va substrat o'rtasidagi tizimli o'xshashlikning paydo bo'lishida ifodalanadi. Ularfaol markaz bilan muloqot qilish uchun kurashga kirishing. Agar inhibitor tarkibi substratdan yuqori bo'lsa, murakkab ferment inhibitori hosil bo'ladi. Maqsadli modda qo'shilsa, nisbat o'zgaradi. Natijada, inhibitor majburan chiqariladi. Masalan, suksinat suksinat dehidrogenaza uchun substrat vazifasini bajaradi. Inhibitorlar oksaloatsetat yoki malonatdir. Raqobat ta'siri reaktsiya mahsuloti deb hisoblanadi. Ko'pincha ular substratlarga o'xshaydi. Masalan, glyukoza-6-fosfat uchun mahsulot glyukoza hisoblanadi. Substrat glyukoza-6 fosfat bo'ladi. Raqobatsiz inhibisyon moddalar o'rtasidagi tarkibiy o'xshashlikni anglatmaydi. Bir vaqtning o'zida inhibitor ham, substrat ham ferment bilan bog'lanishi mumkin. Bunday holda, yangi birikma hosil bo'ladi. Bu kompleks-ferment-substrat-ingibitor. O'zaro ta'sir davomida faol markaz bloklanadi. Bu inhibitorning AC katalitik joyiga bog'lanishi bilan bog'liq. Misol tariqasida sitoxrom oksidazni keltirish mumkin. Bu ferment uchun kislorod substrat vazifasini bajaradi. Hidrosiyan kislota tuzlari sitoxrom oksidaza inhibitörleridir.
Allosterik tartibga solish
Ayrim hollarda fermentning o’ziga xosligini belgilovchi faol markazdan tashqari yana bitta bog’lanish mavjud. Bu allosterik komponent. Agar xuddi shu nomdagi aktivator unga bog'lansa, fermentning samaradorligi oshadi. Agar inhibitor allosterik markaz bilan reaksiyaga kirsa, u holda moddaning faolligi mos ravishda kamayadi. Masalan, adenilatsiklaza vaguanilatsiklaza allosterik turdagi regulyatsiyaga ega fermentlardir.
